GP IIb/IIIa- Rezeptor

[Lena Weigel]

Hallo,
ich würde gerne wissen um welche Art von Rezeptor es sich bei dem GP IIb/IIIa handelt?!
Ist dies ein GPCR, wenn ja Gq, Gi, etc gekoppelt? Habe nun jedes Buch durchforscht und das Internet und dazu leider nichts gefunden...

Grüße Lena

[Carsten Renner]

Hallo, für Kocksi wahrscheinlich

Als Integrin ist der GPIIb/IIIa-Rezeptor ein heterodimerer membranständiger Rezeptor. Seinen
Namen erhielt er nach einer gelelektrophoretischen Auftrennung: Die Zahlenkombination „IIb/IIIa“ ist Angabe der Proteinbanden in der gelelektrophoretischen Auftrennung. In der für Integrine gebräuchlichen alpha-/beta-Nomenklatur
wird er auch „Integrin alphaIIbbeta3“ genannt.
Der GPIIb/IIIa-Rezeptor kommt in außerordentlich großer Dichte auf der Thrombozytenmembran
vor: Mit 50.000-80.000 GPIIb/IIIa-Rezeptoren pro Thrombozyt stellt er 2% des ganzen Proteingehalts des Thrombozyten dar. Des Weiteren findet man diesen Rezeptor z.B. auf Megakaryozyten und auf Tumorzellen.

Der GPIIb/IIIa-Rezeptor besteht aus einer alpha (alphaIIb) und einer beta (betaIII) Untereinheit,
die miteinander lose assoziiert in der Plasmamembran verankert sind. Die alpha Kette (oder Untereinheit GPIIb) besteht aus einer schweren (105kDa) und einer leichten (25kDa) Kette, die durch Disulfidbrücken miteinander verbunden sind. Die beta Kette (GPIIIa) ist eine durchgehende Proteinkette von 95kDa.
Sowohl die alpha als auch die beta Untereinheit des GPIIb/IIIa-Rezeptors kann in verschiedene
Domänen unterteilt werden. Der N-terminale Anteil der alpha-Kette weist die Form eines beta-Propellers auf. Er dient als
Bindungsstelle für RGD-Liganden und für Kalzium. Der extrazelluläre Übergang von der schweren zu der leichten Kette wird durch eine Disulfidbrücke bewerkstelligt. Schließlich weist die intrazelluläre alpha-Kette ein GFFKR-Motiv (Glycin-Phenylalanin-Phenylalanin- Lysin-Arginin) auf. Das Besondere an diesem Motiv ist seine Fähigkeit den GPIIb/IIIa- Rezeptor in seiner ruhenden Konformation zu halten. Wird die GFFKR-Sequenz deletiert oder mutiert und mit diesem veränderten GPIIb/IIIa-Rezeptor eine Zelle transfiziert, exprimiert diese Zelle den GPIIb/IIIa-Rezeptor in seiner aktivierten Konformation. Der extrazelluläre Anteil der beta-Kette des GPIIb/IIIa-Rezeptors enthält unter anderem eine MIDAS Domäne (Metal Ion Dependent Adhesion Site),die ebenfalls für die Bindung eines RGD-Motivs bedeutsam ist. Die einzelnen Domänen des GPIIb/IIIa-Rezeptors sind in sich und untereinander mit Disulfidbrücken verknüpft. Die Bedeutung der Disulfidbrücken für die Rezeptorkonformation wurde erkannt, als man diese Brücken aufbrach. reduzierten die S-S-Bindung durch Zugabe von Di-Thiothreit (DTT) und stellten fest, dass sich der Rezeptor dadurch auffaltet und seine Fibrinogenbindungstasche freilegt. Außerdem ist der GPIIb/IIIa-Rezeptor nur in der Anwesenheit von Kalzium-Ionen funktionsfähig, was darauf hindeutet, dass Kalzium-Ionen direkt auf den Rezeptor einwirken.

Viel, aber ich denke das sollte an Infos reichen. INTEGRIN REZEPTOR also

[Lena Weigel]

Danke für die Antwort :-)