Michaelis Menten

[Charles Mohr]

Guten Tag,
ich bin gerade über die Aussage gestolpert, dass KM unabhängig von der Enzymkonzentration ist.
Dies leuchtet mir nicht so ganz ein.
Soweit ich es verstanden habe gibt KM die Substratkonzentration an, bei der die Umsatzgeschwindigkeit halbmaximal ist.
Daher erscheint es mir logisch, dass bei einer Erhöhung der Enzymkonzentration auch die zur Halbsättigung benötigte Substratkonzentration steigt.

[Christopher Kreiss, Dipl.-Pharm.]

Hallo,


Km beschreibt definitionsgemäß die Substratkonzentration, bei der die Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion halbmaximal ist (vmax / 2).

Die Bestimmung von Km wird in der Regel bei konstanter Enzymkonzentration durchgeführt; dabei wird durch Auftragen der Reaktionsgeschwindigkeit bei unterschiedlichen Substratkonzentrationen Km ermittelt. Da Km den Fall der Halbsättigung beschreibt, bei der die Konzentration von freiem Enzym [E] also gleich der Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes [ES] ist, kürzen sich beide Größen aus der vom Massenwirkungsgesetz abgeleiteten Gleichung heraus. Km ist dann nur noch abhängig von der Substratkonzentration [S]. Eine anschauliche Herleitung findet sich beispielsweise hier: http://bio.lmu.de/~parsch/bioinf/Enzyme.pdf.

Theoretisch kann eine variable Konzentration des (aktiven) Enzyms aber natürlich Auswirkungen auf vmax und / oder Km haben, beispielsweise bei der Zugabe von Enzyminhibitoren. Im Falle der einer nichtkompetitiven Hemmung des Enzyms ändert sich vmax (Km bleibt gleich), bei einer kompetitiven Hemmung hingegen ändert sich Km (vmax bleibt gleich).


Mit besten Grüßen -

C. Kreiss